本公司所有產品僅供科學實驗，不做其他科學實驗外的使用！

別    名；Streptococcus suis serotype 2; SS2; Streptococcus Suis Type 2.

第一抗體就是平常所說的抗體,即能和抗原特異性結合。

第二抗體是能和抗體結合的,即抗體的抗體。主要用于檢測抗體的存在。

一抗是針對抗原的抗體,二抗是針對一抗的抗體。即抗體也可以充當抗原刺激機體產生抗體。也就是說,抗原進入機體刺激機體產生免疫應答,由B細胞可以產生與相應抗原發生特異性結合的特殊蛋白質。

一抗二抗都是一種可以特異結合別的物質的基團,而且一抗可以至少結合兩種其他基團(底物和二抗)。

一抗:可以特異結合底物,就是識別出我們想要檢測的東西。一抗和底物結合與否用

肉眼是看不出來的。

二抗:可以和一抗結合,并帶有可以被檢測出的標記(如帶熒光、放射性、化學發光或顯色基團),作用是檢測一抗。 如果一抗自己帶有可以被檢測出的標記(如帶熒光、放射性、化學發光或顯色基團),則不需要二抗。但這樣成本很高,因為一種一抗只識別一種底物。所以如今的設計一般是二抗帶上可檢測標記,再來檢測一抗。而一抗識別底物。這樣,當一抗結合到底物上,就可以通過二抗檢測出來。

研究領域；細胞生物  免疫學  細菌及病毒

抗體來源；Rabbit

克隆類型；Polyclonal

產品應用；ELISA=1:5000-10000

not yet tested in other applications.

optimal dilutions/concentrations should be determined by the end user.

性    狀；Liquid

濃    度；1mg/ml

免 疫 原；whole cell protein of Streptococcus suis Type 2

亞    型；IgG

純化方法；affinity purified by Protein A

緩 沖 液；0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

保存條件；Shipped at 4℃. Store at -20 °C for one year. Avoid repeated freeze/thaw cycles.

注意事項；This product as supplied is intended for research use only, not for use in human, therapeutic or diagnostic applications.

Streptococcus suis serotype 2 (SS2) infection has become a public health concern due to its zoonotic capability to cause severe infections in slaughterhouse workers and those who handle infected pork.

脂氧合酶同工酶1(LOX-1)ELISA試劑盒

白細胞介素15(IL-15)ELISA試劑盒

棕櫚?；さ鞍?(MPP2)ELISA試劑盒

周期素依賴性激酶7(CDK7)ELISA試劑盒

脂肪酶M(LIPM)ELISA試劑盒

2型豬鏈球菌菌體蛋白抗體

粘蛋白17(MUC17)ELISA試劑盒

原鈣黏素β7(PCDHβ7)ELISA試劑盒

抑制素βC(INHβC)ELISA試劑盒

胰安肽(Aglycin)ELISA試劑盒

血小板因子4V1(PF4V1)ELISA試劑盒

血管內皮細胞蛋白C受體(PROCR)ELISA試劑盒

信號素6C(SEMA6C)ELISA試劑盒

腺苷酸激酶1(AK1)ELISA試劑盒

細胞周期素M4(CCNM4)ELISA試劑盒

細胞附著蛋白1(CYTH1)ELISA試劑盒

圍脂滴蛋白3(PLIN3)ELISA試劑盒

經x線晶體衍射結構分析發現，Ig由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y"字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。

天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈，其中，分子量較大的兩條鏈稱為重鏈(heavy chain，H)，而分子量較小的兩條鏈稱為輕鏈(Light chain，L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同。重鏈分子量為50KD～75KD，由450～550個氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同，二硫鍵的數目和位置不同，其抗原性也不相同，可將Ig分為5類(class)，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD，由214個氨基酸殘基構成。輕鏈可分為兩種，分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。因此可將lg分為兩型(type)，即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ：λ約為2：1。

通過對不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析，發現其氨基端（N末端）氨基酸序列變化較大，稱為可變區(variable region，V)，分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2；而羧基端（C末端）的氨基酸序列相對穩定的區域，稱為恒定區(constant region，C)，分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。

重鏈和輕鏈的V區分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個氨基酸組成和排列順序高度可變的區域，稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR)，包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3)，其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個高變區分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個高變區分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位(antigen-binding site)，決定抗體的特異性，是抗體識別及結合抗原的部位。在V區中，CDR之外區域的氨基酸組成和排列順序相對保守，稱為骨架區(FR)。VH或VL各有四個骨架區，分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。