Worthington公司有關α-淀粉酶的歷史:
α-淀粉酶于 1925 年由庫恩命名,因為水解產物處于 α 構型。1930 年,Ohlsson 發現了另一種淀粉酶,它產生了一種 β-甘露糖。他將其命名為β-淀粉酶。1947 年,Meyer等人從豬胰腺中結晶出這種酶。,丹尼爾森確定了它的分子量。1952 年,考德威爾等人。報道了一種改進的純化方法。
早在 1975 年就報道了 α-淀粉酶抑制劑(Marshall 和 Lauda 1975)。α-淀粉酶的個晶體結構來自米曲霉,并于 1979 年確定(Matsuura等人1979)。次年,這種 6 ? 分辨率結構改進為 3 ? 分辨率(Matsuura等人, 1980)。
在 1980 年代,確定了兩種形式(PPAI 和 PPAII)的氨基酸序列(Kluh等人1981 和 Pasero等人1986)。每種形式的三維晶體結構是在 1990 年代確定的,并且發現實際上是相同的(Qian等人1993 和 Gilles等人1996)。Darnis等人確定了完整的 cDNA 序列。1999 年。
最近對 α-淀粉酶的研究包括從天然來源中分離和研究抑制劑的作用(Narita 和 Inouye 2009 和 Suda等人2011)。研究人員還研究了結合碳水化合物對酶穩定性的影響(Gopal等人, 2008 年),并分析了抑制劑的結合,旨在設計新的抑制劑(Najafian等人, 2011 年)。
Worthington公司α-淀粉酶的特異性:
α-淀粉酶催化含有 3 個或更多 α-1,4-連接的 D-葡萄糖單元的多糖中內部 α-1,4-葡聚糖鍵的水解,產生麥芽糖和葡萄糖的混合物。另見 Takeshita 和 Hehre (1975)。
Worthingtonα-淀粉酶的分子特征:
動物α-淀粉酶由兩個基因座編碼,amy1(唾液)和amy2(胰腺)。全長 amy cDNA 包含 1565 bp。它包含一個 15 個氨基酸的信號肽和一個 1536 nt 的開放閱讀框 (ORF)。一個 29-nt 的 3' 非編碼區后跟一個短 poly(A) 尾。
動物α-淀粉酶包含五個保守區域,包括在(α/β)8-桶處或周圍的四個和一個靠近結構域B的C末端的短序列(Janecek 1993、Svensson 1994和Janecek和Balaz 1995)。人和豬胰腺 α-淀粉酶有 87.1% 相同,只有 64 個氨基酸取代。小鼠和大鼠 α-淀粉酶與豬具有 85.5% 的同一性。氨基酸 304-310 在哺乳動物 α-淀粉酶中是保守的,并且被認為與酶促機制有關(Darnis等, 1999)。
Worthingtonα-淀粉酶的應用:
乙醇生產
減少淀粉或糖原分子
Worthington公司α-淀粉酶參考文獻(部分):
Bernfeld, P.: Amylases alpha and beta, Meth Enzymol 1, 149, 1955
Bertrand, H.: Therapeutical Use of Alpha-Amylase in O.E.L. Pathology, J Gyn Obst Biol Repro 3, 85, 1975
Biely, P., Mislovicova, D., Markovic, O., and Kalac, V.: A New Chromogenic Substrate for Assay and Detection of alpha-Amylase , Anal Biochem 172, 176, 1988
Boyer, E., and Ingle, M.: Extracellular Alkaline Amylase from a Bacillus Species , J Bacteriol 110, 992, 1972
Worthington公司專注于生物技術和生命科學研究,診斷,生物制藥和生物加工應用的高質量純化酶,蛋白質,核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington公司的中國代理商,為科研工作者提供優質的產品與服務。
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